Czasopismo | PRZEMYSŁ CHEMICZNY | Rocznik 2021 - zeszyt 5

Badanie charakterystyki oddziaływań produktu utleniania układu albumina surowicy bydlęcej-lipid. Rola sprzężonych nienasyconych aldehydów

Study on characteristics of bovine serum albumin-lipid oxidation product interactions. The role of conjugated unsaturated aldehydes

10.15199/62.2021.5.6

nr katalogowy: 131748
10.15199/62.2021.5.6

Streszczenie

Przebadano charakterystykę albumin surowicy bydlęcej BSA (bovine serum albumin) poddanych działaniu trzech dienoaldehydów (trans, trans-2,4-heptadienal, trans,trans-2,4-nonadienal i trans,trans-2,4-dekadienal). Utrata grupy aminowej i zwiększenie liczby karbonylowej wskazywały na uszkodzenie łańcucha bocznego BSA. Wyniki elektroforezy przeprowadzonej z wykorzystaniem żelu dodecylosiarczan sodu-poliakryloamid wskazały, że wszystkie stosowane aldehydy doprowadziły do powstania agregatów BSA, przy czym najbardziej znaczący efekt zaobserwowano dla heptadienalu. Zmiany wewnętrznej fluorescencji i hydrofobowości powierzchni BSA wskazywały, że aldehydy zmodyfikowały białkową strukturę BSA. Spowodowały ponadto, że albuminy BSA utworzyły żółtobrązowe addukty i fluorescencyjną lipofuscynę. Addukty heptadienal-BSA wykazywały zwiększoną absorbancję w zakresie UV-Vis 270–280 nm oraz 300–400 nm, podobnie jak oba pozostałe addukty aldehyd-BSA. Zaobserwowano silne korelacje między tworzeniem się grup karbonylowych połączonych z białkami, współczynnikiem retencji zawartości wolnych grup aminowych oraz maksymalną wartością absorpcji UV-Vis a zawartością aldehydów. Przeprowadzono także analizę składu podstawowych produktów utleniania i dokonano oceny wpływu parametrów utleniania na modyfikację BSA. Zaobserwowano większe uszkodzenie BSA podczas działania krótkołańcuchowych aldehydów zastosowanych w większych stężeniach.

Abstract

Bovine serum albumin (BSA) was incubated with trans, trans-2,4-heptadienal, trans,trans-2,4-nonadienal, and trans, trans-2,4-decadienal (concns. 1–50 mM) at 37°C for 24 h to produce yellowish-brown adducts and fluorescent lipofuscin. Loss of the amino groups and increased carbonyl value of the product were indicative for BSA side chain damage. The Na dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis showed the aggregation of BSA. Changes in intrinsic fluorescence and surface hydrophobicity value of BSA indicated the modification of protein structure. The heptadienal-BSA adducts exhibited an increased UV-Vis absorbance at 270–280 nm and 300–400 nm, similarly to the 2 other aldehyde-BSA adducts. Strong correlations were obsd. between formation of protein-bound carbonyls, the retention ratio of free amino content, max. UV-Vis absorption value, and concn. of aldehydes. Principal component anal. was also performed. In general, the BSA damage increased with increasing the aldehyde concn. and decreasing their chain length.

Bibliografia

[1] T. Coca, B. Devreese, F. Mestdagh, B. Kerkaerta, and B. De Meulenaer, Int. Dairy J. 2011, 21, 427.
[2] F.J. Hidalgo, R.M. Delgado, R. Zamora, Food Chem. 2017, 229, 388.
[3] W. Wu, C. Zhang, Y. Hua, J. Sci. Food Agr. 2009, 89, 1416.
[4] M. Colzani, A. Criscuolo, G. Casali, M. Carini, G. Aldini, Free Radical Res. 2016, 50, 328.
[5] M. Colzani, G. Aldini, M. Carini, J. Proteomics 2013, 92, 28.
[6] M.D. Guillén, P.S. Uriarte, Food Chem. 2012, 131, 915.
[7] F.J. Hidalgo, M.M. León, R. Zamora, Food Chem. 2016, 209, 256.
[8] C. Poyato, D. Ansorena, I. Navarro-Blasco, I. Astiasarána, Food Res. Int. 2014, 57, 152.
[9] B.C. Sousa, A.R. Pitt, C.M. Spickett, Free. Radical. Biol. Med. 2017, 111, 294.
[10] N. Traverso, S. Menini, E.P. Maineri, E.P. Maineri, S. Patriarca, P. Odetti, D. Cottalasso, U.M. Marinari, A.M. Pronzato, J. Gerontol. A-biol. 2004, 59, 890.
[11] V.S.K. Indurthi, E. Leclerc, S.W. Vetter, Arch. Biochem. Biophys. 2012, 528, 185.
[12] G. Suji, S. Sivakami, Toxicol. In Vitro 2008, 22, 618.
[13] A. Adams, N. De Kimpe, M.A.J.S. van Boekel, J. Agric. Food Chem. 2008, 56, 1713.
[14] X. Tang, Q. Wu, G. Le, J. Wang, K. Yin, Y. Shi, J. Food. Sci. 2012, 77, 16.
[15] L. Lv, H. Lin, Z. Li, F. Yuan, Q. Gao, J. Ma, Food Chem. 2016, 212, 313.
[16] N. Chen, M. Zhao, W. Sun, J. Ren, C. Cui, Food Res. Int. 2013, 52, 26.
[17] A. Meynier, V. Rampon, M. Dalgalarrondo, C. Genot, Int. Dairy. J. 2004, 14, 681.
[18] Q. Yuan, X. Zhu, L.M. Sayre, Chem. Res. Toxicol. 2007, 20, 129.
[19] W. Wu, X. Wu, Y. Hua, LWT-Food Sci. Technol. 2010, 43, 133.
[20] K. Ichihashi, T. Osawa, S. Toyokuni, K. Uchida, J. Biol. Chem. 2001, 276, 23903.
[21] C. Chopin, M. Kone, T. Serot, Food Chem. 2007, 105, 126.
[22] W. Liu, H.J. Wang, L.P. Wang, S.L. Liu, J.Y. Wang, BBA-Proteins Proteom. 2007, 1774, 258.
[23] J. Liu, Q. Ruand, Y. Ding, Food Res. Int. 2012, 49, 170.
[24] A. Ahmed, A. Shamsi, B. Bano, Spectrochim. Acta Part A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2017, 171, 183.
[25] N. Sattarahmady, A.A. Moosavi-Movahedi, F. Ahmad, G.H. Hakimelahi, M. Habibi-Rezaei, A.A. Saboury, N. Sheibani, BBA-Biomembranes 2007, 1770, 933.
[26] T.K. Girish, U.J.S. Prasada Rao, J. Agr. Food Chem. 2016, 96, 4973.
[27] M. Estévez, P. Kylli, E. Puolanne, R. Kivikari, M. Heinonen, Meat Sci. 2008, 80, 1290.
[28] S.W. Vetter, V.S.K. Indurthi, Clin. Chim. Acta. 2011, 412, 2105.
[29] A. Adams, V. Kitrytė, R. Venskutonis, N.D. Kimpe, Food Chem. 2009, 115, 904.
[30] F. Tessier, V.M. Monnier, J.A. Kornfield, Int. Cong. Ser. 2002, 1245, 303.
[31] F. Khatoon, K. Alam, A. Ali, Hum. Immunol. 2012, 73, 1132.
[32] Y. Hrynets, M. Ndagijimana, M. Betti, Food Chem. 2013, 139, 1062.
[33] R. Trombly, A.L. Tappel, Lipids 1975, 10, 441.
[34] S. Yamaki, T. Kato, K. Kikugawa, Chem. Pharm. Bull. 1992, 40, 2138.
[35] F.J. Hidalgo, R. Zamora, J. Biol. Chem. 1993, 268, 16190.
[36] D. Yin, Age 1994, 17, 53.
[37] H.W. Gardner, J. Agr. Food Chem. 1979, 27, 220.
[38] V. Rampon, L. Lethuaut, N. Mouhous-Riou, C. Genot, J. Agric. Food Chem. 2001, 49, 4046.
[39] I. Chelh, P. Gatellier, V. Santé-Lhoutellier, Meat Sci. 2007, 76, 210.
[40] J.D. Méndez, J. Xie, E. García-Pérez, World. Appl. Sci. J. 2007, 2, 090.
[41] D. Yin, Free Radic. Biol. Med. 1996, 21, 871.
[42] K. Itakura, K. Uchida, T. Osawa, Chem. Phys. Lipids. 1996, 84, 75.
[43] W. Li, H. Gao, H. Mu, H. Chen, X. Fang, Y. Zhou, F. Tao, Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2015, 117, 1432.
[44] L. Leake, M. Karel, J. Food Biochem. 1985, 9, 117.
[45] X. Zhu, X. Tang, J. Zhang, G.P. Tochtrop, V.E. Anderson, L.M. Sayre, Chem. Res. Toxicol. 2010, 23, 467.
[46] F.J. Hidalgo, R. Zamora, Grasas Aceites 2000, 51, 35.
[47] L. Bosch, A. Alegría, R. Farré, G.C. Marín, Food Chem. 2007, 105, 1135.
[48] F.J. Hidalgo, R. Zamora, Chem. Res. Toxicol. 2000, 13, 501.
[49] F.J. Hidalgo, M. Alaiz, R. Zamora, J. Agric. Food Chem. 1999, 47, 742.
[50] H.Y. Wang, H. Qian, W.R. Yao, Food Chem. 2011, 128, 573.

Zeszyt


PRZEMYSŁ CHEMICZNY- e-zeszyt (pdf) 2021-5 licencja: Osobista Produkt cyfrowy Nowość	58.00 zł

Prenumerata

PRZEMYSŁ CHEMICZNY - prenumerata cyfrowa
licencja: Osobista

Produkt cyfrowy
Nowość

762.00 zł

PRZEMYSŁ CHEMICZNY - prenumerata PLUS
licencja: Osobista

Szczegóły pakietu

Nazwa
PRZEMYSŁ CHEMICZNY - PAKIET prenumerata PLUS (Prenumerata papierowa + dostęp do portalu sigma-not.pl + e-prenumerata)	1002.00 zł brutto 927.78 zł netto 74.22 zł VAT (stawka VAT 8%)

1002.00 zł

PRZEMYSŁ CHEMICZNY - papierowa prenumerata roczna + wysyłka
licencja: Osobista

Szczegóły pakietu

Nazwa
PRZEMYSŁ CHEMICZNY - papierowa prenumerata roczna	960.00 zł brutto 888.89 zł netto 71.11 zł VAT (stawka VAT 8%)
PRZEMYSŁ CHEMICZNY - pakowanie i wysyłka	42.00 zł brutto 34.15 zł netto 7.85 zł VAT (stawka VAT 23%)

1002.00 zł

Open Access

Zeszyt

2021-5

Twój Koszyk

Zeszyt

Prenumerata

Open Access

Zeszyt

Czasopisma